Neste estudo as atividades enzimáticas das peptidases cisteínicas, ® papaína e bromelina da prozin foram comparadas com a peptidase papaína analítica e subtilisina alcalase, essa amplamente empregada na indústria petfood e fórmulas infantis. no ensaio com caseína 1% em tampão fosfato 0,1 m ph 7, a alcalase mostrou mais efetividade com ® valor 100 vezes maior que as enzimas da prozin . as modificações na ?estrutura dos substratos derivados de -nitroanilida, revelaram distinção entre as peptidases industriais, em presença de n-succinil-ala-ala-pro- ?phe -nitroanilida a papaína apresentou maior ação, e quando em n- ?succinil-ala-ala-pro-leu -nitroanilida a bromelina mostrou maior atividade proteolítica, identificando a hidrofobicidade na região de substituição p1 como regulador de ação entre as peptidases. o planejamento experimental se deu com hidrólises de fígado suíno, como fonte proteíca, empregando as enzimas papaína e bromelina, separadamente, contemplando três variáveis em três níveis: relação enzima/substrato (1, 2 e 4 %), temperatura (40, 60 e 80 °c) e tempo (60, 120 e 240 minutos). após considerações dos melhores resultados somadas as condições possíveis de reprodutibilidade industrial, a hidrólise escolhida estabeleceu como temperatura 60 °c, com relação enzima/substrato de 2% por 4 horas, seguidas de liofilização. os hidrolisados advindos das reações com papaína e bromelina resultaram liofilizados com valores menores de 10% em umidade, com uma baixa redução no teor de proteínas (~2%). a amostra apresentou um excelente perfil microbiológico e no teste de inserção de inóculo conhecido, a etapa de paralização da reação enzimática por calor (100 °c / 15min) mostrou eficiência na redução da carga microbiana pelo processo.