Nucleases e proteases são enzimas que possuem a capacidade de degradar hidroliticamente ligações fosfodiéster e peptídicas, respectivamente. neste sentido, nas ultimas décadas diversos modelos de nucleases e proteases sintéticas vêm sendo desenvolvidos a fim de mimetizar a função dessas proteínas. dessa forma, o presente trabalho teve por objetivo avaliar a atividade catalítica de complexos metálicos como modelo de hidrolases frente à clivagem de dna ou proteína. os complexos testados na clivagem de dna foram os seguintes: complexo mononuclear de lantânio (iii) [la(l1)(no3)2].0,25h2o (1) e sua forma imobilizada em sílica 3-aminopropil (aps-1) e o complexo mononuclear de cu(ii) [cu(lpurina)cl] (culpu). já na bsa foram testados dois complexos de cu(ii): [cu(shyd)(byp)] e [cu(shyd)(phen)]. quando se comparou a atividade catalítica de 1 com sua forma imobilizada (aps-1) foi possível observar que ambas possuem a capacidade de clivar o dna, sendo esta mais branda com o complexo imobilizado. através de experimentos com sequestradores de espécies reativas de oxigênio é possível sugerir que estes atuam por uma via hidrolítica, como já demonstrado para diversos outros complexos de lantânio. com relação ao complexo culpu, este mostrou-se capaz de clivar dna plasmidial em condições brandas de ph e temperatura e em concentrações na escala de micromolar. o mecanismo de ação mostrou-se dependente de espécies reativas de oxigênio, sendo comprovadamente oxidativo pelo experimento em atmosfera de argônio, onde a atividade do complexo diminui drasticamente. não há preferência por sulcos específicos do dna, sugerindo que a interação ocorra por ambos, como mostrado pelo espectro de dicroísmo circular e o ensaio com inibidores de sulco. a influência da força iônica mostrou que o complexo também pode interagir com o dna através de interações eletrostáticas, dado também corroborado pelo espectro de dc. o complexo mostrou-se capaz de acelerar a reação de clivagem de dna em uma escala de 107 vezes quando comparado com a reação não catalisada, mostrando assim o importante papel da adição da purina para a eficiência catalítica. os complexos [cu(shyd)(byp)] e [cu(shyd)(phen)] também se mostraram bastantes ativos na clivagem de bsa, interagindo com a proteína por interações eletrostáticas e atuando provavelmente por um mecanismo oxidativo. as constantes cinéticas de clivagem observadas mostram alta eficiência catalítica, sendo [cu(shyd)(phen)] (1,2790 h-1) mais ativo que [cu(shyd)(byp)] (0,7159 h-1) efeito provavelmente causado pelo ligante de fenantrolina pertencente a [cu(shyd)(phen)], demostrando assim, o potencial destes complexos como miméticos de proteases.