Materiais superparamagnéticos encapsulados em matriz polimérica são interessantes em diversos tipos de aplicações, incluindo áreas biomédicas, processos de separação, biotecnologia e imobilização de enzimas. neste trabalho, nanopartículas superparamagnéticas de poli(ureia-uretano), puu, foram obtidas via polimerização interfacial em miniemulsão e utilizadas como suporte na imobilização da lipase b de candida antarctica. nanopartículas de magnetita com comportamento superparamagnético foram obtidas pelo método de coprecipitação e, após a síntese, as nanopartículas magnéticas, npms, foram recobertas com ácido oleico, ao, para a obtenção de uma superfície hidrofóbica. a síntese de nanopartículas de puu foi conduzida utilizando 1,6-hexanodiol como poliol e diisocinato de isoforona, ipdi, como diisocianato. as npms-ao foram incorporadas em puu durante a polimerização interfacial em miniemulsão. nanopartículas de puu com npms-ao incorporadas foram caracterizadas por espectroscopia de infravermelho com transformada de fourier, (ftir), análise termogravimétrica, (tga), magnetometria de amostra vibrante, (mav), microscopia eletrônica de transmissão, (met), e microscopia eletrônica de varredura, (mev-feg). os resultados mostraram alta eficiência de encapsulação e as análises de mav confirmaram que npms-ao apresentam comportamento superparamagnético após a encapsulação. lipase b de candida antarctica foi imobilizada nas nanopartículas poliméricas magnéticas de puu, (npms puu), em uma única etapa durante a polimerização interfacial em miniemulsão e o derivado atraído por um campo magnético externo foi utilizado como catalisador em reações de síntese de etil oleato, geranil oleato e geranil propionato. o teor de ácidos graxos livres nas amostras, medido pelo método de titulação, mostrou que conversões em ésteres acima de 85% foram obtidas para todos os sistemas estudados. a análise de microscopia óptica de fluorescência mostrou a presença de lipase na superfície das npms-puu, confirmando a formação de ligação entre enzima-suporte. em um segundo método de imobilização, lipase b de candida antarctica foi imobilizada em npms puu em duas etapas após a polimerização interfacial em miniemulsão, com as partículas liofilizadas. o processo foi realizado pelo contato da enzima com o suporte em tampão fosfato ph 7,6, a solução foi incubada em shaker a 30 °c a 150 rpm e a atividade de esterificação enzimática foi medida. atividades relativas acima de 85% em relação à enzima livre foram obtidas em uma hora de imobilização com concentração de enzima de 0,55 mg/ml. análises de ftir, mev-feg, estabilidade térmica (40, 60 e 80 °c), estabilidade ao ph (4, 7 e 10) e estabilidade ao armazenamento mostraram a eficiência de imobilização da lipase por adsorção em npms puu, que apresentou estabilidade em diferentes condições reacionais.